Nama hemoglobin merupakan gabungan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada
beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan
banyak dipelajari.
Hemoglobin
(Mr
64500, disingkat Hb) merupakan molekul bulat dengan diameter 5,5 nm yang
ditemukan pada sel darah merah, dengan fungsi utamanya untuk mentransport
oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. Hemoglobin vertebrata
terdiri atas empat rantai polipeptida (disebut protein tetramer), dua rantai dari suatu jenis tertentu dan dua
rantai lain dari jenis yang lain lagi. Keempat rantai ini saling berhubungan
melalui ikatan bukan kovalen. Tiap rantai mengandung suatu gugus heme dan satu
situs pengikat oksigen. Hemoglobin A (hemoglobin manusia dewasa normal [A = adult] disingkat HbA) berisi dua
rantai α (masing-masing 141 residu) dan
dua rantai β (masing-masing 146 residu). Molekul HbA umumnya tersusun sebagai
α2β2. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa, sekitar 2% dari keseluruhan
hemoglobin manusia merupakan HbA2 (hemoglobin dewasa minor) yang
terdiri dari rantai δ sebagai pengganti rantai β, sehingga molekul HbA2
tersusun sebagai α2δ2 (Lehninger, 1982:208).
Kapasitas hemoglobin untuk mengikat
oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Gugus
heme yang menyebabkan darah berwarna merah. Merah ini akibat jejaring ekstensif
heme, yang terdiri atas ikatan rangkap terkonjugasi, akan menyerap cahaya pada
ujung bawah spektrum visibel. Heme terdiri atas bagian organik dan suatu atom
besi. Bagian organik protoporfirin tersusun
dari empat cincin pirol. Keempat pirol ini terikat satu sama lain melalui
jembatan meten, membentuk cincin tetrapirol. Empat rantai samping metil, dua
rantai samping vinil dan dua rantai samping propionil terikat ke cincin
tetrapirol tersebut (Stryer, 2000:148).
Atom besi di dalam heme mengikat
keempat atom nitrogen di pusat cincin protoporfirin. Besi tersebut juga dapat
membentuk dua ikatan tambahan, masing-masing di satu sisi bidang dari heme.
Kedua tempat pengikatan ini dinamai posisi koordinasi kelima dan keenam. Atom
besi dapat berbentuk fero (2+) atau feri (3+) sehingga hemoglobin yang
bersangkutan disebut juga sebagai ferohemoglobin dan ferihemoglobin atau methemoglobin.
Hanya bila besi dalam bentuk 2+ (ferohemoglobin) senyawa tersebut dapat
mengikat oksigen (Stryer, 2000:148).
Pada
hemoglobin, sisi koordinasi kelima diisi cincin imidazol dari residu histidin
protein. Pada deoksihemoglobin, sisi koordinasi keenam tidak terisi. Ion besi
terletak sekitar 0,4 Å di luar bidang porfirin, dalam bentuk ini terdapat
lubang besar yang bisa ditempati dalam cincin porfirin (Stryer, 2000:150).
Sumber:
Lehninger,
Albert. 1993. Dasar-Dasar Biokimia. Bogor: Erlangga.
Stryer, Lubert. 1996. Biokimia.
Jakarta: Buku Kedokteran EGC.
you can also visit this site:
Hemoglobin - MedlinePlus
you can also visit this site:
Hemoglobin - MedlinePlus
Posting Komentar