Hemoglobin

Senin, 04 Juni 2012 21.05 Diposting oleh Wulan Pertiwi

Nama hemoglobin merupakan gabungan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan banyak dipelajari.



            Hemoglobin (Mr 64500, disingkat Hb) merupakan molekul bulat dengan diameter 5,5 nm yang ditemukan pada sel darah merah, dengan fungsi utamanya untuk mentransport oksigen dari paru-paru ke setiap jaringan dalam tubuh. Hemoglobin vertebrata terdiri atas empat rantai polipeptida (disebut protein tetramer), dua rantai dari suatu jenis tertentu dan dua rantai lain dari jenis yang lain lagi. Keempat rantai ini saling berhubungan melalui ikatan bukan kovalen. Tiap rantai mengandung suatu gugus heme dan satu situs pengikat oksigen. Hemoglobin A (hemoglobin manusia dewasa normal [A = adult] disingkat HbA) berisi dua rantai α  (masing-masing 141 residu) dan dua rantai β (masing-masing 146 residu). Molekul HbA umumnya tersusun sebagai α2β2. Terdapat tipe lain hemoglobin orang dewasa, sekitar 2% dari keseluruhan hemoglobin manusia merupakan HbA2 (hemoglobin dewasa minor) yang terdiri dari rantai δ sebagai pengganti rantai β, sehingga molekul HbA2 tersusun sebagai α2δ2 (Lehninger, 1982:208).
            Kapasitas hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung pada keberadaan gugus prostetik yang disebut heme. Gugus heme yang menyebabkan darah berwarna merah. Merah ini akibat jejaring ekstensif heme, yang terdiri atas ikatan rangkap terkonjugasi, akan menyerap cahaya pada ujung bawah spektrum visibel. Heme terdiri atas bagian organik dan suatu atom besi. Bagian organik protoporfirin tersusun dari empat cincin pirol. Keempat pirol ini terikat satu sama lain melalui jembatan meten, membentuk cincin tetrapirol. Empat rantai samping metil, dua rantai samping vinil dan dua rantai samping propionil terikat ke cincin tetrapirol tersebut (Stryer, 2000:148).
            Atom besi di dalam heme mengikat keempat atom nitrogen di pusat cincin protoporfirin. Besi tersebut juga dapat membentuk dua ikatan tambahan, masing-masing di satu sisi bidang dari heme. Kedua tempat pengikatan ini dinamai posisi koordinasi kelima dan keenam. Atom besi dapat berbentuk fero (2+) atau feri (3+) sehingga hemoglobin yang bersangkutan disebut juga sebagai ferohemoglobin dan ferihemoglobin atau methemoglobin. Hanya bila besi dalam bentuk 2+ (ferohemoglobin) senyawa tersebut dapat mengikat oksigen (Stryer, 2000:148).

Pada hemoglobin, sisi koordinasi kelima diisi cincin imidazol dari residu histidin protein. Pada deoksihemoglobin, sisi koordinasi keenam tidak terisi. Ion besi terletak sekitar 0,4 Å di luar bidang porfirin, dalam bentuk ini terdapat lubang besar yang bisa ditempati dalam cincin porfirin (Stryer, 2000:150).


Sumber:
Lehninger, Albert. 1993. Dasar-Dasar Biokimia. Bogor: Erlangga. 
Stryer, Lubert. 1996. Biokimia. Jakarta: Buku Kedokteran EGC


you can also visit this site:


Hemoglobin - MedlinePlus

0 Response to "Hemoglobin"

Posting Komentar